martes, 15 de marzo de 2011

El mundo de los ARN

Recientemente el equipo de J. Doudna y J. Szostak observó que entre las reacciones catalizadas por el ARN figuraba su propia duplicación. De modo que el ARN sería capaz de copiarse a sí mismo utilizando sólo componentes pertenecientes a su propia estructura. Como un polímero con capacidad de reproducción puede ser ubicado en el límite entre los organismos vivos y la materia inanimada, muchos investigadores llegaron a pensar que la vida en la Tierra se había iniciado a partir de ARN o de estructuras muy semejantes a él.
Por su parte, el equipo de Sidney Altman realizó otro descubrimiento importante en la Universidad de Yale. Comprobó que una enzima de la bacteria Escherichia coli, la ARNasa P, que participa en el procesamiento del ARN, está constituida por dos componentes: uno proteico y otro formado por ARN. El grupo de Altman verificó que ambos componentes debían estar presentes para que la ARNasa P expresara su actividad catalítica.
A su vez, en el Instituto Salk de San Diego, California, el grupo del bioquímico Leslie Orgel comprobó que determinados tipos de ARN (los polirribonucleótidos, constituidos por una sucesión de ribonucleótidos idénticos) son capaces de servir de molde para la oligomerización (síntesis de cadenas cortas constituidas por ribonucleótidos) en ausencia de enzimas de ribonucleótidos activados. Por ejemplo, estos investigadores demostraron que el polirribonucleótido policitosina puede servir de molde para la polimerización de la riboguanosina activada.
Un argumento adicional a favor del ARN es que todos los componentes que participan de la síntesis química del ARN ya han sido obtenidos en el laboratorio en condiciones que simulan el ambiente primitivo de la Tierra, mientras que a pesar de los esfuerzos realizados, no ha sido aún posible sintetizar en las mismas condiciones a la desoxirribosa, el azúcar componente estructural del ADN.
Frente a estos hallazgos parecía haberse resuelto el problema de "el huevo o la gallina" que perturbaba a los científicos. Si los ARN presentaran la adecuada actividad catalítica, o sea si pudieran funcionar como enzimas, ellos serían los polímeros capaces de desempeñar la función de enzimas primitivas y de duplicarse en ausencia de enzimas proteicas. La conclusión lógica era, entonces, que el ARN había aparecido en la Tierra antes que las proteínas. Las evidencias a favor del ARN resultaban tan contundentes que llevaron en 1986 a Walter Gilbert, de la Universidad de Harvard, a especular sobre la existencia de una fase evolutiva en la que los ambientes acuáticos de nuestro planeta habrían estado poblados por moléculas de ARN con las más variadas secuencias: era el "mundo de los ARN".
 Según este modelo, los ARN serían capaces de autorreplicación y podrían poseer mecanismos de autoeliminación y autoinserción de secuencias. Sería así posible la aparición de una inmensa variedad de ellos, tanto por mecanismos de recombinación (véase la figura 2) como por errores en su duplicación. En el "mundo de los ARN" estos polímeros desempeñarían al mismo tiempo el papel de fenotipo y de genotipo.
El fenotipo es la expresión física de la información guardada en el mensaje genético o genotipo.
Gilbert propuso también que, en una etapa ulterior de la evolución, los ARN habrían comenzado a sintetizar proteínas a partir de aminoácidos activados (como los aminoacil-adenilatos utilizados por los organismos contemporáneos para la síntesis de proteínas) y que con el transcurrir del tiempo esas proteínas habrían adquirido una mayor capacidad catalítica que la del ARN. En una etapa ulterior la función de almacenar la información genética habría sido transferida del ARN al ADN mediante un proceso aún no esclarecido.
El modelo del "mundo de los ARN" parecía perfecto hasta que, a fines de los años '80, los científicos volvieron a tener dudas en relación con la hipótesis de que el ARN habría sido la primera estructura autorreplicable del planeta. La crítica fue formalizada principalmente por Robert Shapiro de la Universidad de Nueva York y por Gerald F.

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